¿Qué es y que función cumple la Titina?

El tercer sistema de filamentos de los músculos estriados consiste en una enorme proteína modular llamada titina. Luego de los filamentos de actina y miosina, la titina (también conocida como conectina) es la tercera proteína muscular más abundante (Muruyama, 1997; Wang, 1979). Los extremos N-terminales de la titina, de los sarcómeros adyacentes, se superponen en la línea Z. Las moléculas cubren las bandas I y A y sus extremos C-terminales se superponen en la línea M, formando un sistema de filamentos continuos en las miofibrillas. Diversas propiedades estructurales de la titina la establecen como un componente sarcomérico multifuncional y crucial. Los componentes estructurales de la titina en la banda I tienen propiedades elásticas, por lo que la titina parece ser como un resorte molecular que gobierna algunos aspectos de la rigidez miofibrilar. La región C terminal de la titina contiene un dominio Ser/treo quinasa cuya función aún debe determinarse, pero su presencia sugiere que la titina también está implicada en las vías de señalización

La Titina del Disco Z

Los extremos N terminales de la titina abarcan todo el disco Z (Gregorio, 1998; Young, 1998). Esta región de la titina está dividida en tres subdominios, en base a sus funciones y características moleculares. Todos los estudios funcionales hasta la fecha indican que la titina del disco Z es crítica para la estabilidad sarcomérica (Clark, 2002).

La Titina de la Banda I

Además de la tensión activa generada por el complejo actomiosina-ATPasa, las miofibrillas producen tensión pasiva en forma independiente. Cuando no se encuentran activadas las miofibrillas que son estiradas más allá o acortadas por debajo de la longitud de reposo, la tensión pasiva mantiene la superposición de los filamentos gruesos y delgados. Esta propiedad intrínseca de los músculos se atribuye específicamente a la titina que se encuentra en la región de la banda I (Clark, 2002), que contiene elementos similares a un resorte que contribuyen al grado de stiffness miofibrilar (Figura 13). Los estudios biofísicos indican que la molécula de titina se comporta como “la suma de sus partes”. Esto es, luego del estiramiento fisiológico del sarcómero, los elementos tipo resorte de la titina de la banda I parecen reclutarse en orden secuencial: con bajos niveles de tensión el dominio Ig se elonga (pero no se pliega) y con mayores niveles de tensión, se desenreda el segmento PEVK (Granzier, 2002; Wang, 2001).