El músculo y la resíntesis proteica post ejercicio

A ventana negada, oportunidad perdida, catabolismo dominante.

La importancia del consumo de proteínas tiene múltiples razones, pero en todos los casos acaba por ser vital. Forman parte de enzimas, hormonas, son vehículos de señalización, transporte, constituyen estructuras celulares, etc., pero además y de especial interés acá, son la parte relevante de la estructura más grande de nuestro organismo, la masa muscular. Prácticamente el 60% de la proteína total del cuerpo está albergada en dicho tejido, el que representa alrededor del 40% del peso corporal en un adulto medio no deportista.

Es importante tener en cuenta que existe un balance proteico neto, el que resulta del producto de lo que se sintetiza y se degrada permanentemente, o sea del turnover diario.

Es bien conocido que este recambio proteico diario es intenso, llegando a 5,7g/kg/día en condiciones de reposo, siendo que la síntesis neta diaria de ellas alcanza a los 3g/kg/día (Waterlow JC, Jackson AA. Nutrition and protein turnover in man. Br Med Bull. 1981). De los 3 macronutrientes, sin dudas que las proteínas están liderando esta tasa de rotación. Pero también es para tener en consideración que ellas tienen la tasa de oxidación más baja cuando se la compara con los carbohidratos (CHO) y los triglicéridos (TG).

Durante mucho tiempo se ha sostenido que la ingesta abusiva de proteínas genera un exceso de aminoácidos (AA) mayor a lo que se necesitaría para la neoformación proteica, lo cual generaría alteraciones de cierta gravedad a órganos como el hígado y riñones. Dado que no hay posibilidad de almacenarlos de ninguna manera, como tampoco de excretarlos, hoy se sabe que el excedente se oxida o, finalmente, se convierten en lípidos o CHO. En este punto hay clara e incontrastable evidencia que la mayor parte del esqueleto de carbono de los aminoácidos se metaboliza en piruvato, acetil-CoA o uno de los intermedios del ciclo de Krebs, oxidándose finalmente en la mitocondria y de esta manera regenerando ATP ( Bergstrom J, et al. Free amino acids in muscle tissue and plasma during exercise in man. Clin Physiol. 1985).

Dada la importancia que tienen, los aminoácidos de cadena ramificada o BCAA merecen acá un espacio, ya que se conoce que la combustión energética de ellos es muy significativa. Así, se sabe que la oxidación de leucina (LEU) da 43 mol de ATP, la de isoleucina (ISO) da 42, y la de valina (VAL) brinda por ese mecanismo 32 unidades de dicha molécula energética.

Está claro que cualquier condición que reclame considerar el recambio diario proteico implica suponer que debe ingerirse la suficiente cantidad de manera de satisfacer esta renovación. Si no se hiciera, el referido turnover se concretaría, pero a partir de la degradación de las que ya forman parte de los tejidos, especialmente el músculo, el que saldrá a satisfacer la demanda proteica de la totalidad del organismo.

Desde la década del ‘70 a la fecha, el cálculo de los requerimientos proteicos pasó de 0,60g/kg/día a 0,80g en 2003 y alrededor de 1 a 1,3g en 2009. En este contexto, y más allá de las consideraciones que se hacen en función a la edad, sexo y actividad diaria, la realidad es que las necesidades proteicas deben estar cubiertas.

Entre los aspectos a tener muy en cuenta, está el hecho de que existen claramente 3 fracciones proteicas a nivel del músculo, las miofibrilares, las sarcoplásmicas y las mitocondriales. En conjunto, algunos miles de proteínas específicas integran este tejido, pero no todas ellas se sintetizan a igual tasa, siendo la de la miosina la mitad de la actina, por ejemplo, y la de las proteínas mitocondriales las de mayor tasa de síntesis de todas.

Respecto al ejercicio, está fehacientemente documentado que la degradación domina durante la contracción muscular pero que en el post esfuerzo se instala la síntesis proteica. Sin embargo esto también merece una aclaración. Porque lo que interesa, finalmente, es el balance neto entre la síntesis y la degradación proteica, la que dependerá del estado nutricional al momento, como veremos seguidamente, porque a pesar de instalarse la síntesis ella puede verse inferior al catabolismo proteico y de ello resultar un balance proteico neto negativo.

Como dato central para tener en consideración, es el aportado por Wilkinson y colegas, los que dieron evidencia de que la respuesta anabólica del post esfuerzo es específica al tipo de entrenamiento y por ello genera las proteínas concretas. Así, un trabajo aeróbico accionará sobre las proteínas mitocondriales y uno de fuerza en las miofibrilares (Wilkinson SB, et al.Differential effects of resistance and endurance exercise in the fed state on signaling molecule phosphorylation and protein synthesis in human muscle. J Physiol 2008).

En todo esto hay un tema central a valorar también, y es si existiría un vínculo entre la carga nutricional posterior al ejercicio de fuerza, asociado con la recuperación muscular y el efecto hipertrófico. Al respecto, diferentes equipos de investigación han aportado varios trabajos en los que utilizaron proteínas de suero de leche para suplementar a los atletas después del ejercicio de fuerza con el objetivo primario de fomentar la síntesis proteica, entre ellos los siguientes:

• 1)Moore DR, et al. Differential stimulation of myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis with protein ingestion at rest and after resistance exercise. J Physiol. 2009)
• 2)Atherton PJ, et al. Muscle full effect after oral protein: time-dependent concordance and discordance between human muscle protein synthesis and mTORC1 signaling. Am J Clin Nutr. 2010
• 3)Tang JE, et al. Minimal whey protein with carbohydrate stimulates muscle protein synthesis following resistance exercise in trained young men. Appl Physiol Nutr Metab. 2007)

Las conclusiones fueron por demás contundentes en el mismo punto, todos documentaron que un bolo oral de proteína de suero (de 10-48 g, o 0,3 g/kg de masa corporal magra) ingerido ni bien finalizado el entrenamiento de fuerza, estimula la síntesis proteica miofibrilar, lo que se prolonga hasta 6hs luego de haber finalizado el ejercicio, tal como lo documentan Moore y colegas también (Moore DR, et al. Differential stimulation of myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis with protein ingestion at rest and after resistance exercise. J Physiol. 2009). Y estos resultados también están consensuados, asegurándose que la proteína de suero de leche aumenta y prolonga la respuesta de señalización de la mTORC1, muy probablemente por la concentracones de LEU que presenta.

Finalmente cabe un dato más para tener en cuenta. Después del ejercicio de resistencia la síntesis proteica es mayor con proteína de suero respecto de cualquier otra proteína, lo que puede tener que ver con su mayor velocidad de absorción a nivel intestinal. Al respecto, ya en 2003 Bohé y su equipo, pero también West y cols 2011, Dreyer y cols, 2008 y Fujita y cols 2007, demostraron que la síntesis proteica miofibrilar humana está modulada por la disponibilidad extracelular (concentración sanguínea) de aminoácidos esenciales, algo que depende linealmente de la presencia de ellos al momento de iniciarse el anabolismo proteico (Bohé J, Low A, Wolfe RR, Rennie MJ. Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not intramuscular amino acid availability: a dose-response study. J Physiol. 2003).