Mioglobina

La mioglobina es un complejo formado por una parte proteica, la globina, y un grupo prostético, el hemo; situado en la fibra muscular cardíaca y esquelética. Cuando un componente de bajo peso molecular se une a una proteína, normalmente se llama a éste cofactor. Si el factor está asociado de forma permanente a la proteína se denomina grupo prostético (Müller, 2008).

La parte proteica de la mioglobina consta de una única cadena polipeptídica de 153 aminoácidos que se pliega formando ocho hélices de tipo alfa (nombradas de la A a la H). Al plegarse, los residuos de los aminoácidos que forman la proteína pueden interactuar de tal manera que aquellos con cadena lateral apolar se disponen hacia el interior interaccionando mediante uniones hidrofóbicas (Cardellà, 2007). En la figura 1 se puede observar la estructura tridimensional de la mioglobina.

Figura 1: estructura tridimensional de la mioglobina (extraído de Principios de bioquímica Lehninger, 2005)

Como se puede observar, el grupo hemo queda fijado en ese bolsillo hidrofóbico por enlaces no covalentes (Müller, 2008). Este grupo hemo es un sistema aromático de anillos formados por una molécula orgánica compleja nombrada protoporfirina IX, al que se la une un ión hierro divalente (Fe2+) central.

Es bastante común en fisiología del ejercicio el clasificar las fibras musculares según su pigmentación en fibras blancas (o rápidas) y fibras rojas (o lentas). Lo que hace posible la distinción a través de su coloración es el extenso sistema de dobles enlaces conjugados de la protoporfirina IX del grupo hemo como se puede observar en la figura 2. Las fibras lentas, al tener mayores concentraciones de mioglobina, presentan a su vez mayor cantidad de grupos hemo y por lo tanto mayor coloración que sus pares rápidas.

Figura 2: estructura del grupo hemo (extraído de: Relat, J. 2010)

El ión hierro tiene seis posibilidades de unión (llamados también posiciones de coordinación), cuatro de ellas están ocupadas por nitrógeno de la protoporfirina IX, la quinta posición está ocupada por un residuo de histidina (denominada proximal) de la hélice F y la sexta posición es la que se encarga de ligar de forma reversible el oxígeno (O2). Finalmente, éste oxígeno es ligado con otro residuo de histidina (distal) de la hélice E a través de puentes de hidrógeno dando estabilidad a todo el complejo.

Figura 3: estructura del grupo hemo (extraído de Principios de bioquímica Lehninger, 2005)
La mioglobina, por su capacidad de retener oxígeno en el interior de la fibra muscular, representa la reserva muscular de oxígeno. Ésta presenta una elevada afinidad por el oxígeno, muy superior a la hemoglobina (figura 4), lo que significa que no libera oxígeno si el déficit tisular en el mismo es muy considerable. Esta situación solo se presenta en ejercicios muy intensos (Barbany, 2002).

Figura 4: curva de disociación de oxígeno en la mioglobina y la hemoglobina (extraído de Relat, 2010). En el eje de las “x” esta ubicada la presión de O2, y en el de las “y” el porcentaje de los centros de unión ocupados por el oxígeno en ambas moléculas. Dicha gráfica muestra como la hemoglobina es más sensible a pequeñas diferencias en la concentración de oxígeno entre los pulmones y los tejidos permitiendo unir oxigeno donde las presiones de oxigeno son altas (pulmones) y soltarlo donde son bajas (tejidos). La mioglobina en cambio se resiste a dejar escapar el oxígeno hasta presiones muy bajas.

Durante el reposo y la realización de ejercicio físico moderado, la mioglobina mantiene una elevada saturación de oxígeno (López, 2006).

Así entonces, teniendo en cuenta la gran afinidad de la mioglobina por el oxígeno, que su volumen almacenado en la musculatura no supera los 500ml yque tampoco se manifiestangrandes modificaciones en su contenido inducidas por el entrenamiento aeróbico;se intuye que sus funciones de administración de oxigeno a la musculatura en la actividad física son secundarias. Parece más oportuno pensar, que la mioglobina podría actuar suministrando O2 en las etapas iniciales del ejercicio, cuando todavía no ha sido posible adecuar el flujo local de oxígeno a las demandas metabólicas (Barbany, 2002).

Lic. David Masferrer Llana

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Referencias

Barbany, J.R., (2002), “Respiración y ejercicio físico ” en, Barbany, J.R. Fisiología del ejercicio físico y del entrenamiento. Editorial Paidotribo. Barcelona

Cardellà, L (2007), Bioquímica humana. Editorial Ciencias médicas. La Habana

López, J., (2006), “Difusión y transporte de gases en el ejercicio físico ” en López, J. Fisiología del ejercicio. Editorial Panamericana. 3ª edición. Madrid

Müller, W (2008), Bioquímica. Fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Editorial Reverté. Barcelona

Nelson, D. y Cox, M. (2005), Principios de bioquímica Lehninger. 4ª edición. Editorial Omega

Relat, J. (2010). Estructura y función de las proteínas. Apuntes de la asignatura Bioquímica del grado en Nutrición Humana y Dietética. Universidad de Barcelona.

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